高等学校化学学报 ›› 2013, Vol. 34 ›› Issue (5): 1214.doi: 10.7503/cjcu20120813
石虎, 程珊珊, 艾洪奇
SHI Hu, CHENG Shan-Shan, AI Hong-Qi
摘要:
利用副本交换分子动力学模拟研究了Aβ肽(β-Amyloid peptide)N末端部分Aβ1—16单体在pH为7.0, 6.3及5.5水溶液状态下的结构特征以及聚集机理. 通过建模确定了不同pH状态下Aβ1—16肽链的质子化位置(残基), 通过模拟比较了不同酸性溶液状态下Aβ1—16单体的结构和能量变化. 结果表明, 在中性条件下, Aβ1—16单体保持自由卷曲结构, 而在酸性状态下, 其结构由最初的无序状态向有序状态转变, 模拟过程中β-折叠结构会间歇性产生, 预示着单体可以发生自聚集现象. 本文所得结论, 即酸性状态下的Aβ1—16单体质子化位及模拟过程中的结构变化, 可用于酸性状态下金属离子与Aβ1—16可能的残基结合位及结合数量的有效预测和评估.
中图分类号:
TrendMD: