用高效疏水色谱法对多种脲变α-淀粉酶折叠中间体的研究

高等学校化学学报 ›› 1997, Vol. 18 ›› Issue (8): 1291.

用高效疏水色谱法对多种脲变α-淀粉酶折叠中间体的研究

白泉, 卫引茂, 耿明晖, 耿信笃

西北大学现代分离科学研究所, 西安 710069

收稿日期:1996-07-23 出版日期:1997-08-24 发布日期:1997-08-24
通讯作者: 耿信笃.
作者简介:白泉, 男, 27岁, 博士研究生.
基金资助:
国家自然科学基金

Studies on the Various Refolded Intermediates of α-Amylase Denatured by Urea with High Performance Hydrophobic Interaction Chromatography

BAI Quan, WEI Yin-Mao, GENG Ming-Hui, GENG Xin-Du

Institute of Modern Separation Science, Northwest University, Xi'an 710069

Received:1996-07-23 Online:1997-08-24 Published:1997-08-24

摘要/Abstract

摘要： 用高效疏水色谱法对用脲变性的α-淀粉酶的体外折叠中间体进行了分离,发现脲变α-淀粉酶折叠至少有19个中间体,而且,这些中间体在色谱流出液中可稳定一周.这一结论已由电泳、离子交换色谱和体积排阻色谱法证实.此外,还用紫外吸收光谱和荧光发射光谱研究了这些折叠中间体与天然α-淀粉酶构象之间的差异.

关键词: 疏水色谱, 蛋白折叠, 折叠中间体, 分离, &alpha, -淀粉酶

Abstract: a-Amylase originally denatured with 8.0mol/Lurea and its re folded intermedi-ates were investigated by high performance hydrophobic interaction chromatography. Many kinds(at least 19) of its re folded intermediates were obtained and found to be relatively sta-ble, at least for a week, in their respective solutions of the mobile phase used. The result was further proved by the methods of electrophoresis, ion exchange chromatography and size exclusive chromatography. In addition, the difference between the molecular conformations of these intermediates was investigated by ultraviolet-absorption spectrum and fluorescence emission spectrum.

Key words: Hydrophobic interaction chromatography, Protein folding, Refolded intermediate, Separation, α-Amylase

中图分类号:

O657.7

TrendMD:

白泉, 卫引茂, 耿明晖, 耿信笃. 用高效疏水色谱法对多种脲变α-淀粉酶折叠中间体的研究. 高等学校化学学报, 1997, 18(8): 1291.

BAI Quan, WEI Yin-Mao, GENG Ming-Hui, GENG Xin-Du . Studies on the Various Refolded Intermediates of α-Amylase Denatured by Urea with High Performance Hydrophobic Interaction Chromatography. Chem. J. Chinese Universities, 1997, 18(8): 1291.

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