高等学校化学学报 ›› 2001, Vol. 22 ›› Issue (1): 26.
朱兵1, 杜秀莲1, 李荣昌1, 王夔1, 金坚2, 王博诚2
ZHU Bing1, DU Xiu-Lian1, LI Rong-Chang1, WANG Kui1, JIN Jian2, WANG Bo-Cheng2
摘要: 用紫外示差光谱、荧光光谱及圆二色谱等方法研究了Tb3+和Eu3+在pH7.4的条件下与乳铁蛋白及脱铁乳铁蛋白的结合作用.结果表明,Tb3+及Eu3+可特异性地结合在脱铁乳铁蛋白的两个Fe3+结合部位,但不能从已经结合铁的乳铁蛋白中把铁置换出来.测得Tb3+ 与这两个部位结合的条件平衡常数为lgK1=8.48±0.24和lgK2=6.72±0.18(25℃,0.10mol/L NaCl, 0.10mol/LHepes,pH=7.4). Tb3+在这两个位点结合时,蛋白质的构象发生变化.在 Tb3+ 与蛋白质的浓度比低时,构象趋于紧缩,色氨酸残基进入疏水的环境;当Tb3+结合得较多时,构象转而开放,色氨酸残基转向亲水性环境.但无论哪种情况,Tb3+与脱铁乳铁蛋白的结合都不影响蛋白的二级结构.
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